6,8-ácido tióctico, 6,8 – ácido ditioctano e 1,2-ácido ditiol-3-valérico, é um derivado do ácido graxo octanóico. Encontra-Se unido por uma ligação covalente a um resto específico de lisina da enzima com quem trabalha; em tal caso, é costume chamar-lipoamida. O A aparece fisicamente como um sólido de cor amarela e na sua estrutura contém um terminal carboxílico e um anel ditional.
A forma oxidada do ácido lipóico (LA) é um dissulfeto cíclico e a maneira reduzida, detém 2 grupos sulfidrila (-SH) (ácido dihidrolipoico). O que é uma molécula pequena que contém dois grupos tiol oxidados ou reduzidos. Sua forma oxidada é normalmente determinada como o ácido alfa-lipóico ou só ácido lipóico, e a maneira reduzida do que é denominado como ácido dihidrolipoico (DHLA).
A DHLA é a forma predominante que interage com as espécies reativas de oxigênio (ROS), entretanto a maneira oxidada bem como pode inativar os ROS. O A é relativamente estável, sólido, no entanto se polimeriza no momento em que é aquecido acima do seu ponto de fusão (47,cinco mm), ou sob a ação de claridade quando acha-se dissolvido em uma solução neutra.
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Tanto A como DHLA são moléculas que possuem tanto propriedades hidrofílicas como hidrofóbicas. O lipoato é a apoio conjugada do ácido lipóico, e a forma mais freqüente em condições fisiológicas. A maior quantidade do RLA produzido endógenamente não é “livre”, visto que o ácido octanóico, precursor do RLA, une-se aos complexos enzimáticos antes da acréscimo enzimática dos átomos de enxofre.
Como cofactor, o RLA se liga covalentemente por intervenção de uma ligação amida a um resíduo de lisina terminal de domínios lipoil da enzima. Uma das funções mais estudadas do RLA é a de co-factor do complexo piruvato desidrogenase (PDC, primary domain controller ou PDHC), porém bem como é cofactor em outros sistemas enzimáticos (retratado abaixo). RLA) existe pela meio ambiente e é importante pro metabolismo aeróbico visto que o RLA é um co-factor importante de vários complexos enzimáticos. O precursor do ácido lipóico, o ácido octanóico, se maneira a partir da biossíntese de ácidos graxos na forma de proteína portadora octanoil-acila.
Em eucariontes, uma segunda rua de biossíntese de ácidos graxos na mitocôndria é usado pra este propósito. O octanoato é transmitida como um tioéster da proteína transportadora de acila de biossíntese de ácidos graxos numa amida da proteína de domínio lipoil por uma enzima chamada octanoiltransferasa.
SAM. Como repercussão, o ácido lipóico é sintetiza unido a proteínas e não se produz o ácido lipóico livre. O ácido lipóico podes erguer cada vez que as proteínas degradam-se e, por ação da enzima lipoamidasa. O lipoato livre pode ser usado por alguns organismos como enzima denominada proteína ligada lipoática que une de forma covalente à sua respectiva proteína. A atividade ligada a esta enzima requer ATP. O ser humano e outros animais podem sintetizar A novamente a começar por ácidos graxos e cisteína, todavia em quantidades muito pequenas, com o qual tem que existir um aporte exógeno de. O ácido lipóico é envolvido normalmente em descarboxilaciones oxidativas de cetoácidos, e é um fator de crescimento pra alguns organismos.
O ácido lipóico existe como dois enantiômeros, estima-se que R e estima-se que S. Normalmente somente o enantiómero R de um aminoácido é biologicamente esperto. Alguns estudos recentes têm sugerido que estima-se que S tem um efeito inibidor a respeito do enantiómero R, reduzindo substancialmente a tua atividade biológica e aumentando o estresse oxidativo ao invés reduzi-la.
Ademais, foi descoberto que estima-se que A corta a frase de GLUT-quatro em células, responsáveis pela captação de glicose. O ácido lipóico é um co-factor de no mínimo cinco sistemas enzimáticos. Dois deles se localizam no passo do ácido cítrico (ciclo de Krebs), por intermédio do qual muitos organismos transformam os nutrientes em energia. Neste ciclo, atua a nível de E2 e E3, a alfa-cetoglutarato desidrogenase, no 2-oxoadipato desidrogenase, pela cetoácido desidrogenase de cadeia ramificada e no sistema de clivagem da glicina. Estas enzimas têm ácido lipóico unido a elas em forma covalente.
O grupo lipoil transfere grupos acila nos complexos 2-oxoácido desidrogenase, e grupos metilamina no complexo de clivagem da glicina ou glicina desidrogenase. O mais estudado é o complexo da piruvato desidrogenase. Estes complexos têm 3 subunidades centrais: E1-3, que são insetos, lipoil-transferase e dihidrolipoamida desidrogenase, respectivamente.